Нарушение синтеза белка при синдроме
Нарушения белкового обмена
Нарушения расщепления и всасывания белков
Известно, что белки подвергаются гидролизу под влиянием эндо- и экзопептидаз, образующихся в желудке, поджелудочной железе и кишечнике. Эндопептидазы
(пепсин, трипсин и химотрипсин) вызывают расщепление белка в средней его частин до альбумоз и пептонов. Экзопептидазы (карбопептидаза, аминопептидаза и
дипептидаза), образующиеся в поджелудочной железе и тонком кишечнике, обеспечивают отщепление концевых участков белковых молекул и продуктов их распада до
аминокислот, всасывание которых происходит в тонком кишечнике с участием АТФ.
Нарушения гидролиза белков могут быть вызваны многими причинами: воспаление, опухоли желудка, кишечника, поджелудочной железы; резекции желудка и
кишечника; общие процессы типа лихорадки, перегревания, гипотермии; при усилении перистальтики вследствие расстройств нейроэндокринной регуляции. Все
вышеназванные причины ведут к дефициту гидролитических ферментов или ускорению перистальтики, когда пептидазы не успевают обеспечить расщепление белков.
Нерасщепленные белки поступают в толстый кишечник, где под влиянием микрофлоры начинаются процессы гниения, приводящие к образованию активных аминов
(кадаверин, тирамин, путресцин, гистамин) и ароматических соединений типа индола, скатола, фенола, крезола. Эти токсические вещества обезвреживаются в
печени путем соединения с серной кислотой. В условиях резкого усиления процессов гниения возможна интоксикация организма.
Нарушения всасывания обусловлены не только расстройствами расщепления, но и дефицитом АТФ, связанным с торможением сопряжения дыхания и окислительного
фосфорилирования и блокадой данного процесса в стенке тонкого кишечника при гипоксии, отравлениях флоридзином, монойодацетатом.
Нарушения расщепления и всасывания белков, так же как и недостаточное поступление белков в организм, ведут к белковому голоданию, нарушению синтеза
белка, анемии, гипопротеинемии, склонности к отекам, недостаточности иммунитета. В результате активации системы гипоталамус-гипофиз-кора надпочечников и
гипоталамо-гипофизарно-тиреоидной системы увеличивается образование глюкокортикоидов и тироксина, которые стимулируют тканевые протеазы и распад белка
в мышцах, желудочно-кишечном тракте, лимфоидной системе. Аминокислоты при этом могут служить энергетическим субстратом и, кроме того, усиленно выводятся
из организма, обеспечивая формирование отрицательного азотистого баланса. Мобилизация белка является одной из причин дистрофии, в том числе в мышцах,
лимфоидных узлах, желудочно-кишечном тракте, что усугубляет нарушение расщепления и всасывания белков.
При всасывании нерасщепленного белка возможна аллергизация организма. Так, искусственное вскармливание детей нередко ведет к аллергизации организма
по отношению к белку коровьего молока и другим белковым продуктам. Причины, механизмы и последствия нарушений расщепления и всасывания белков представлены
на схеме 8.
| Схема 8. Нарушения гидролиза и всасывания белков | ||
| Нарушения гидролиза | Нарушения всасывания | |
| Причины | Воспаление, опухоли, резекции желудка и кишечника, усиление перистальтики (нервные влияния, снижение кислотности желудка, прием недоброкачественной пищи) | |
| Механизмы | Дефицит эндопептидаз (пепсин, трипсин, химотрипсин) и экзопептидаз (карбо-, амино- и дипептидазы) | Дефицит АТФ (всасывание аминокислот – активный процесс и происходит с участием АТФ) |
| Последствия | Белковое голодание -> гипопротеинемия отеки, анемия; нарушение иммунитета -> склонность к инфекционным процессам; диарея, нарушение транспорта гормонов. Активация катаболизма белков -> атрофия мышц, лимфоидных узлов, желудочно-кишечного тракта с последующим усугублением нарушений процессов гидролиза Всасывание нерасщепленного белка -> аллергизация организма. При поступлении нерасщепленных белков в толстый кишечник усиливаются процессы бактериального расщепления (гниения) с образованием аминов (гистамин, | |
Нарушения межуточного обмена белков
Этот тип патологических процессов включает недостаточность синтеза, усиление распада белков, нарушения превращения аминокислот в организме.
- Нарушение синтеза белка.
Биосинтез белков происходит на рибосомах. С участием транспортной РНК и АТФ на рибосомах образуется первичный полипептид, в котором последовательность
включения аминокислот определяется ДНК. Синтез альбуминов, фибриногена, протромбина, альфа- и бета-глобулинов происходит в печени; гамма-глобулины
образуются в клетках ретикулоэндотелиальной системы. Нарушения синтеза белка наблюдаются при белковом голодании (в результате голодания или нарушения
расщепления и всасывания), при поражении печени (расстройства кровообращения, гипоксия, цирроз, токсико-инфекционные поражения, дефицит анаболических
гормонов). Важной причиной является наследственно обусловленное поражение В-системы иммунитета, при котором блокировано образование гамма-глобулинов у
мальчиков (наследственные агаммаглобулинемии).Недостаточность синтеза белка приводит к гипопротеинемии, нарушению иммунитета, дистрофическим процессам в клетках, возможно замедление свертываемости
крови из-за уменьшения фибриногена и протромбина.Увеличение синтеза белка обусловлено избыточной продукцией инсулина, андрогенов, соматотропина. Так, при опухоли гипофиза с вовлечением эозинофильных
клеток образуется избыток соматотропина, что приводит к активации синтеза белка и усилению процессов роста. Если избыточное образование соматотропина
происходит в организме с незавершенным ростом, то усиливается рост тела и органов, проявляющийся в виде гигантизма и макросомии. Если усиление секреции
соматотропина происходит у взрослых, то увеличение синтеза белка приводит к росту выступающих частей тела (кистей, стоп, носа, ушей, надбровных дуг,
нижней челюсти и т. д.). Это явление получило название акромегалии (от греч. acros – кончик, megalos – большой). При опухоли сетчатой зоны коры
надпочечников, врожденном дефекте образования гидрокортизона, а также опухоли семенников усиливается образование адрогенов и активируется синтез белка, что
проявляется в увеличении объема мускулатуры и раннем формировании вторичных половых признаков. Увеличение синтеза белка является причиной положительного
азотистого баланса.Увеличение синтеза иммуноглобулинов происходит при аллергических и аутоаллергических процессах.
В ряде случаев возможно извращение синтеза белка и образование белков, которые в норме не обнаруживаются в крови. Это явление получило название
парапротеинемии. Парапротеинемия наблюдается при миеломной болезни, болезни Вальденстрема, некоторых гаммапатиях.При ревматизме, тяжелых воспалительных процессах, инфаркте миокарда, гепатите синтезируется новый, так называемый С-реактивный белок. Он не является
иммуноглобулином, хотя его появление обусловлено реакцией организма на продукты повреждения клеток. - Усиление распада белков.
При белковом голодании, изолированном увеличении образования тироксина и глюкокортикоидов (гипертиреоз, синдром и болезнь Иценко-Кушинга) активируются
тканевые катепсины и распад белка прежде всего, в клетках поперечно-полосатой мускулатуры, лимфоидных узлов, желудочно-кишечного тракта. Образующиеся
аминокислоты выделяются в избытке с мочой, что способствует формированию отрицательного азотистого баланса. Избыточная продукция тироксина и
глюкокортикоидов проявляется также в нарушении иммунитета и повышенной склонности к инфекционным процессам, дистрофии различных органов
(поперечно-полосатой мускулатуры, сердца, лимфоидных узлов, желудочно-кишечного тракта).Наблюдения показывают, что за три недели в организме взрослого человека белки обновляются наполовину путем использования аминокислот, поступивших с
пищей, и за счет распада и ресинтеза. По данным Мак-Мюррей (1980), при азотистом равновесии ежедневно синтезируется 500 г белков, т. е. в 5 раз больше,
чем поступает с пищей. Это может быть достигнуто за счет повторного использования аминокислот, в том числе и образующихся при распаде белков в организме.Процессы усиления синтеза и распада белков и их последствия в организме представлены в схемах 9 и 10.
Схема 9. Снижение синтеза белка Причины Белковое голодание, поражение печени (гепатит, цирроз, токсико-инфекционные поражения, дефицит витамина К), наследственные нарушения В-системы
иммунитета, дефицит анаболических гормонов (СТГ, инсулин, андрогены)Механизмы Дефицит и снижение активности ферментов анаболизма белка; уменьшение количества аминокислот Последствия Гипопротеинемия, отеки, дистрофические процессы в клетках, нарушения иммунитета. Нарушения транспорта гормонов, нарушения гемостаза Схема 10. Нарушение азотистого равновесия Положительный азотистый баланс Отрицательный азотистый баланс Причины Увеличение синтеза и, как следствие, уменьшение выведения азота из организма (опухоли гипофиза, сетчатой зоны коры надпочечников). Преобладание распада белка в организме и, как следствие, выделение азота в большем количестве по сравнению с поступлением. Механизмы Усиление продукции и секреции гормонов, обеспечивающих синтез белка (инсулин, соматотропин, гормоны андрогенного действия). Увеличение продукции гормонов, стимулирующих катаболизм белка путем активации тканевых катепеи-нов (тироксин, глюкокортикоиды). Последствия Ускорение процессов роста, преждевременное половое созревание. Дистрофия, в том числе и желудочно-кишечного тракта, нарушение иммунитета. - Нарушения превращения аминокислот.
В ходе межуточного обмена аминокислоты подвергаются трансаминированию, дезаминированию, декарбоксилированию. Трансаминирование направлено на
образование новых аминокислот путем переноса аминогруппы на кетокислоту. Акцептором аминогрупп большинства аминокислот является альфа-кетоглютаровая
кислота, которая превращается в глютаминовую. Последняя снова может отдавать аминогруппу. Этот процесс контролируется трансаминазами, коферментом которых
является пиридоксальфосфат, производное витамина В6 (пиридоксин). Трансаминазы содержатся в цитоплазме и митохондриях. Донатором аминогрупп
является глютаминовая кислота, находящаяся в цитоплазме. Из цитоплазмы глютаминовая кислота поступает в митохондрии.Торможение реакций трансаминирования возникает при гипоксии, дефиците витамина В6, в том числе при подавлении сульфаниламидами, фтивазидом
кишечной микрофлоры, которая частично синтезирует витамин В6, а также при токсико-инфекционных поражениях печени.При тяжелых повреждениях клеток с явлениями некроза (инфаркт, гепатит, панкреатит) трансаминазы из цитоплазмы поступают в большом количестве в кровь.
Так, при остром гепатите, по данным Мак-Мюррея (1980), активность глютамат-алланинтрансферазы в сыворотке крови возрастает в 100 раз.Основным процессом, приводящим к разрушению аминокислот (деградации их), является безаминирование, при котором под влиянием ферментов аминооксидаз
образуются аммиак и кетокислота, подвергающиеся дальнейшему превращению в цикле трикарбоновых кислот до С02 и Н20. Гипоксия,
гиповитаминозы С, РР, В2, В6 блокируют распад аминокислот по этому пути, что способствует их увеличению в крови (аминоацидемия)
и выделению с мочой (аминоацидурия). Обычно при блокаде дезаминирования часть аминокислот подвергается декарбоксилированию с образованием ряда биологически
активных аминов – гистамина, серотонина, гама-амино-масляной кислоты, тирамина, ДОФА и др. Декарбоксилирование тормозится при гипертиреозе и избытке
глюкокортикоидов.
Нарушения образования и выведения конечных продуктов
белкового обмена
В результате дезаминирования аминокислот образуется аммиак, который обладает сильно выраженным цито-токсическим эффектом, особенно для клеток нервной
системы. В организме сформирован ряд компенсаторных процессов, обеспечивающих связывание аммиака. В печени из аммиака синтезируется мочевина, являющаяся
сравнительно безвредным продуктом. В цитоплазме клеток аммиак связывается глютаминовой кислотой с образованием глютамина. Этот процесс получил название
амидирования. В почках аммиак соединяется с ионом водорода и в виде солей аммония удаляется с мочой. Этот процесс, названный аммониогенезом, является
одновременно важным физиологическим механизмом, направленным на поддержание кислотно-щелочного равновесия.
Таким образом, в результате дезаминирования и синтетических процессов в печени образуются такие конечные продукты азотистого обмена, как аммиак и
мочевина. В ходе превращения в цикле трикарбоновых кислот продуктов межуточного обмена белков – ацетилкоэнзима-А, альфа-кетоглютарата, сукцинилкоэнзима-А,
фумарата и оксалоацетата – образуются АТФ, вода и С02.
Конечные продукты азотистого обмена выделяются из организма разными путями: мочевина и аммиак – преимущественно с мочой; вода с мочой, через легкие
и потоотделением; С02 – преимущественно через легкие и в виде солей с мочой и потом. Эти небелковые вещества, содержащие азот, составляют
остаточный азот. В норме его содержание в крови составляет 20-40 мг% (14,3-28,6 ммоль/л).
Основным феноменом нарушений образования и выведения конечных продуктов белкового обмена является увеличение небелкового азота крови (гиперазотемия). В
зависимости от происхождения гиперазотемия подразделяется на продукционную (печеночную) и ретенционную (почечную).
Продукционная гиперазотемия обусловлена поражениями печени (воспаление, интоксикации, цирроз, расстройства кровообращения), гипопротеинемией. При этом
синтез мочевины нарушается, и аммиак накапливается в организме, оказывая цитотоксический эффект.
Ретенционная гиперазотемия возникает при поражении почек (воспаление, расстройства кровообращения, гипоксия), нарушении оттока мочи. Это ведет к
задержке и увеличению в крови остаточного азота. Данный процесс сочетается с активацией альтернативных путей выделения азотистых продуктов (через кожу,
желудочно-кишечный тракт, легкие). При ретенционной гиперазотемии увеличение остаточного азота идет преимущественно за счет накопления мочевины.
Нарушения образования мочевины и выделения азотистых продуктов сопровождаются расстройствами водно-электролитного баланса, нарушением функций органов и
систем организма, особенно нервной системы. Возможно развитие печеночной или уремической комы.
Причины гиперазотемии, механизмы и изменения в организме при этом представлены на схеме 11.
| Схема 11. Нарушения образования и выведения конечных продуктов белкового обмена | ||
| ГИПЕРАЗОТЕМИЯ | ||
| Печеночная (продукционная) | Почечная (ретенционная) | |
| Причины | Поражения печени (интоксикации, цирроз, расстройства кровообращения), белковое голодание | Нарушение образования мочевины в печени |
| Механизмы | Воспаление почек, расстройства кровообращения, нарушения оттока мочи | Недостаточное выделение азотистых продуктов с мочой |
| Изменения в организме | Последствия – Нарушение функции органов и систем, особенно нервной системы. Возможно развитие печеночной или уремической комы. Механизмы компенсации – Амидирование в клетках, аммониогенез в почках, выделение азотистых продуктов альтернативными путями (через кожу, | |
Источник: Овсянников В.Г. Патологическая физиология, типовые патологические процессы. Учебное пособие. Изд. Ростовского университета, 1987. – 192 с.
Виртуальные консультации
На нашем форуме вы можете задать вопросы о проблемах своего здоровья, получить
поддержку и бесплатную профессиональную рекомендацию специалиста, найти новых знакомых и
поговорить на волнующие вас темы. Это позволит вам сделать собственный выбор на основании
полученных фактов.
Обратите внимание! Диагностика и лечение виртуально не проводятся!
Обсуждаются только возможные пути сохранения вашего здоровья.
Подробнее см. Правила форума
Последние сообщения
Реальные консультации
Реальный консультативный прием ограничен.
Ранее обращавшиеся пациенты могут найти меня по известным им реквизитам.
Заметки на полях
Нажми на картинку –
узнай подробности!
Новости сайта
Ссылки на внешние страницы
20.05.12
Уважаемые пользователи!
Просьба сообщать о неработающих ссылках на внешние страницы, включая ссылки, не выводящие прямо на нужный материал,
запрашивающие оплату, требующие личные данные и т.д. Для оперативности вы можете сделать это через форму отзыва, размещенную на каждой странице.
Ссылки будут заменены на рабочие или удалены.
Тема от 05.09.08 актуальна!
Остался неоцифрованным 3-й том МКБ. Желающие оказать помощь могут заявить об этом на
нашем форуме
05.09.08
В настоящее время на сайте готовится полная
HTML-версия МКБ-10 – Международной классификации болезней, 10-я редакция.
Желающие принять участие могут заявить об этом на нашем форуме
25.04.08
Уведомления об изменениях на сайте можно получить через
раздел форума “Компас здоровья” – Библиотека сайта “Островок здоровья”
Источник
КАРАГАНДИНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ
Кафедра молекулярной биологии и медицинской генетики
СРС
На тему: «Изменения белкового состава при онтогенезе и болезнях»
Выполнила: ст. группы 1-032 ОМ
Таскынбай А.Е.
Проверила: Авдиенко О.В.
Караганда 2016г.
Цель: Сформировать общие представления о механизмах изменения белкового состава организма в процессе онтогенеза и при наследственной патологии.
Задачи:
1. Структура, классификация и биологические функции белков.
2. Изучить процессы завершения синтеза белков.
3. Изучить изменения белков организма при наследственных болезнях.
Содержание:
I. Строение белка……………………………………………4 стр.
II. Структура белков…………………………………………4-5 стр.
III. Функции белка………………………………………………6 стр.
IV. Процесс синтеза белка……………………………………..7 стр.
V. Болезни, связанные с нарушением белка……………….8-9 стр.
VI. Заключение ………………………………………………..10 стр.
VII. Список используемой литературы ………………………11 стр.
I. Строение белка
Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из -аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.
Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда Mr белка от 10 000 до нескольких миллионов.
Историческая справка. Первая гипотеза о строении молекулы белка была предложена в 70-х годах XIX в. Это была уреидная теория строения белка. В 1903 г. немецкий ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. русским ученым А.Я.Данилевским. Эта теория получила подтверждение в последующих работах. Согласно полипептидной теории белки имеют определенную структуру.
(Демонстрация кинофрагмента «Первичная, вторичная, третичная структура белка».)
Многие белки состоят из нескольких полипептидных частиц, которые складываются в единый агрегат. Так, молекула гемоглобина (С738Н1166S2Fe4O208) состоит из четырех субъединиц. Отметим, что Mr белка яйца = 36 000, Mr белка мышц = 1 500 000.
II. Структура белков
Выделяют четыре структуры белка. Первичная структура, представленная на рис. 8.2, представляет собой последовательность аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями. Именно в таком виде белок образуется на рибосомах.
рис. 8.2. Первичная структура белка.
Благодаря образованию водородных связей между радикалами отдельные участки белковой молекулы закручиваются в спираль или формируют складчатый слой. В результате образуется вторичная структура белка (рис 8.3.).
Рис. 8.3. Вторичная структура белка
Дополнительные связи определяют формирование третичной структуры белка (рис. 8.4). Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль.
Рис. 8.4. Третичная структура белка
Многие (но не все) белки имеют четвертичную структуру, которая образуется, когда несколько молекул белка, имеющих третичную структуру, взаимодействуют друг с другом через радикалы аминокислот. В результате формируется молекула в виде шара (глобулярные белки) или нити (фибриллярные белки). Белки, которые обладают ферментативной активностью, чаще всего являются глобулярными (рис. 8.5). Структурные белки, например белки, входящие в состав волос или мышц, являются фибриллярными.
III. Функции белков
| Функции белков | Характеристика функций белков | Примеры белков, осуществляющих данную функцию |
| Ферментативная, или каталитичеcкая | Одна из наиболее распространенных функций белков, которая состоит в ускорении химических превращений (синтез и распад веществ; перенос отдельных групп атомов, электронов от одного вещества к другому) | Фумаратгидратаза – катализирует обратимое превращение фумарат + Н2О -> малат Цитохромоксидаза – участвует в транспорте электронов на кислород |
| Гормональная, или регуляторная | Регуляция обмена веществ внутри клеток и интеграция обмена в разных клетках целого организма | Инсулин – участвует в регуляции углеводного, белкового, жирового и других обменов Лютропин – участвует в регуляции синтеза прогестерона в желтом теле яичников |
| Рецепторная | Избирательное связывание различных регуляторов (гормонов, медиаторов, циклических нуклеотидов) на поверхности клеточных мембран или внутри клетки (цитозольные рецепторы) | Цитозольный рецептор эстрадиола – связывает эстрадиол внутри клеток, например слизистой матки Глюкагоновый рецептор – связывает гормон глюкагон на поверхности клеточной мембраны, например печени Регуляторная субъединица протеинкиназы – связывает цАМФ внутри клеток |
| Транспортная | Связывание и транспорт веществ между тканями и через мембраны клетки | Липопротеиды – участвуют в переносе липидов между тканями организма Транскортин – переносит кортикостероиды (гормоны коры надпочечников в крови) Миоглобин – переносит кислород в мышечной ткани |
| Структурная | Участвуют в построении различных мембран | Структурные белки митохондрий, плазматической мембраны и т. д. |
| Опорная, или механическая | Близкая по назначению к структурной. Обеспечивает прочность опорных тканей, участвуя в построении внеклеточных структур | Коллаген – структурный элемент опорного каркаса костной ткани, сухожилий Фиброин – участвует в построении оболочки кокона шелкопряда β-Кератин – структурная основа шерсти, ногтей, копыт |
| Резервная, или трофическая | Использование белков как запасного материала для питания развивающихся клеток | Проламины и глютелины – запасной материал семян пшеницы Овальбумин – запасной белок куриного яйца (используется при развитии зародыша) |
| Энергетическая | Близка к резервной. Белок используется как субстрат (при распаде) для образования энергии. При распаде 1 г белка выделяется 17,1 кДж энергии | Все белки (поступающие или с пищей, или внутриклеточные), которые распадаются до конечных продуктов (СО2, Н2О, мочевина) |
IV. Процесс синтеза белка
Синтез белка – один из основных процессов метаболизма в клетке. Это – матричный синтез. Для синтеза белка необходимы ДНК, иРНК, тРНК, рРНК (рибосомы), аминокислоты, ферменты, ионы магния, энергия АТФ. Основная роль в определении структуры белка принадлежит ДНК.
Участок ДНК, содержащий информацию о структуре определенного белка, называют геном. Ген непосредственного участия в синтезе белка не принимает. Посредником между геном и белком является информационная РНК (иРНК). ДНК играет роль матрицы для синтеза иРНК в ядре клетки. Молекула ДНК на участке гена раскручивается. С одной из ее цепей переписывается информация на иРНК в соответствии с принципом компле- ментарности между азотистыми основаниями нуклеиновых кислот. Этот процесс называют транскрипцией. Транскрипция происходит в ядре клетки при участии фермента РНК-полимеразы и с использованием энергии АТФ.
Синтез белка осуществляется в цитоплазме на рибосомах, где иРНК служит матрицей. Перевод последовательности триплетов нуклеотидов в молекуле иРНК в специфическую последовательность аминокислот называют трансляцией. Синтезированная иРНК выходит через поры в ядерной оболочке в цитоплазму клетки, объединяется с рибосомами, образуя полирибосомы (полисомы). Каждая рибосома состоит из двух субъединиц – большой и малой. иРНК присоединяется к малой субъединице в присутствии ионов магния.
V. Болезни, связанные с нарушением белка
Алиментарная дистрофия – голодная болезнь АЛИМЕНТАРНАЯ ДИСТРОФИЯ (голодная болезнь, безбелковый отек) – болезнь длительного недостаточного питания, характеризующаяся общим истощением, расстройством всех видов обмена веществ, дистрофией тканей и органов с нарушением их функций.
Имеют значение не только абсолютное, но и относительное (непропорциональное выполняемой физической работе) снижение калорийности пищи, качественные изменения пищевого рациона, особенно дефицит белков (главным образом животных), жиров.
При продолжительном недостатке питания возникают гипопротеинемия, дистрофические изменения в различных органах и тканях, нарушается функция многих органов, возникает полигландулярная недостаточность.
Дистрофические изменения в стенке пищеварительного тракта и пищеварительных железах сопровождаются прогрессирующими нарушениями их функций и еще более усугубляют изменения обмена в организме.
Наблюдаются повышенный аппетит и жажда, поли- и поллакиурия, начальные дистрофические изменения в различных органах, изменения психики.
Для III стадии характерны кахексия, полное исчезновение подкожной жировой клетчатки, атрофия мышц, резкая слабость (до полной невозможности совершать самостоятельные движения), апатия, выраженные изменения психики, парестезии, полигиповитаминоз, признаки сердечной, печеночной недостаточности, анемия, мучительные запоры, нередко пролежни.
Течение болезни при отсутствии экстренных мер прогрессирующее вплоть до развития голодной комы.
Анемия (малокровие) – уменьшение гемоглобина в крови. Важнейший показатель болезни – снижение уровня железа сыворотки (норма – 13-28 моль/л для мужчин).
Иммунные комплексы нередко представлены криоглобулинами (комплекс иммуноглобулинов, выпадающих в осадок при температуре ниже 37 С), которые могут циркулировать в крови, откладываться под эндотелием сосудов разных органов и тканей, вызывая развитие генерализованного васкулита, например, болезни Шенлейна – Геноха.
Болезнь наследуется по рецессивному типу, наследование сцеплено с Х-хромосомой.
В начале болезни иногда отмечается небольшое увеличение селезенки, в дальнейшем в связи с повышенным отложением железа в органах развивается гемосидероз печени (печень увеличивается и становится плотной), поджелудочной железы (появляется картина сахарного диабета).
Поскольку синтез нуклеиновых кислот касается всех костномозговых клеток, частыми признаками болезни являются уменьшение числа тромбоцитов, лейкоцитов, увеличение числа сегментов в гранулоцитах.
Болезнь развивается у детей и характеризуется сочетанием областной анемии с поражением почек. Изредка болезнь бывает у взрослых. Причина возникновения наиболее распространенной идиопатической формы болезни не совсем ясна, хотя для многих случаев может быть доказана наследственная природа (рецессивное наследование). Болезнь наследуется по доминантному типу. Внутриклеточный распад эритроцитов определяет клинические проявления болезни – желтуху, увеличение селезенки, анемию, склонность к образованию камней в желчном пузыре, характерные морфологические изменения эритроцитов, ретикулоцитоз.
Первые клинические проявления болезни могут быть в любом возрасте, хотя в действительности она начинается с рождения. Весьма редкий и неспецифический признак болезни – образование трофических язв на голенях.
Трудности диагностики часто обусловлены желчнокаменной болезнью, обычно сопровождающей наследственный микросфероцитоз (из-за образования в протоках и желчном пузыре билирубиновых камней).
Однако в отличие от наследственного микросфероцитоза при них не бывает изменений лицевого черепа, признаков наследственного микросфероцитоза у кого-либо из родителей.
Характерные для наследственного микросфероцитоза изменения выявляются в кислотной эритрограмме: обнаруживаются резкое увеличение устойчивости эритроцитов к действию хлористоводородной кислот.
Болезнь широко распространена в ряде стран Азии и Африки. Особой формой болезни является тяжелый гемолитический криз у новорожденных, клиническая картина которого соответствует резус-конфликту.
VI. Заключение
Таким образом, следует заметить, что функция белков в организме человека является ключевой. Практически во всех процессах, протекающих в организме участвует белок. Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков. Белки – незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы. Так как человеческий организм подвергается воздействию внутренних факторов и факторов окружающей его среды, то это сказывается на его белковом составе. Так же белковый состав организма изменяется в ходе его индивидуального развития, и при болезнях. Но природа заложила в организм самостоятельно регулировать собственный белковый состав, что существенно повышает шансы на выживание. Основной инструмент регуляции белкового состава – белковый обмен. Так при ведении здорового образа жизни, соблюдении рационального питания и умеренном воздействии окружающей среды организм сам регулирует свой белковый состав в соответствии с нормой.
VII. Список используемой литературы
1) Биология: в 2 т.: учебник / ред. В. Н. Ярыгин. т. 1, 2012. – 736 с
2) Биология: в 2 т.: учебник / ред. В. Н. Ярыгин. т. 2, 2012. – 560 с.
3) Фаллер, Джеральд М. Молекулярная биология клетки: руководство для врачей: пер. с англ. / Фаллер, Джеральд М., Д. Шилдс, 2011, Бином-Пресс. – 256 с.
4) Молекулярная биология клетки В 3-х т. Т. 1 Албертс Б., Брей Д., Льюис Дж., Рэфф М., Робертс К., Уотсон Дж.
5) Генетика. Учебник для ВУЗов/ Под ред. академика РАМН В.И. Иванова. – М.: ИКЦ «Академкнига», 2006. С.291-307.
6) Казымбет П.К., Мироедова Э.П. Биология. Учебное пособие для студентов медицинских вузов.Часть 1. Астана. 2007. С. 6-21
7) Медицинская биология и генетика/ Под.редакцией Куандыкова Е.У. Алматы, 2004. С.214-217
Дата добавления: 2016-11-22; просмотров: 3173 | Нарушение авторских прав | Изречения для студентов
Читайте также:
Рекомендуемый контект:
Поиск на сайте:
© 2015-2020 lektsii.org – Контакты – Последнее добавление
Источник